Stała Michaelisa (Km) to parametr kinetyki Michaelisa-Menten opisujący stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę wartości maksymalnej (Vmax). W ujęciu jakościowym Km informuje, jak "łatwo" enzym osiąga znaczną szybkość reakcji przy rosnącym stężeniu substratu.
Kluczowa zależność egzaminacyjna: im mniejsze Km, tym większe powinowactwo enzymu do substratu (enzym efektywnie wiąże substrat już przy niskich stężeniach). Dlatego, aby wskazać warunek największego powinowactwa, wybiera się najmniejszą wartość Km z podanych odpowiedzi.
W zestawie odpowiedzi występują wartości: 10-2, 10-3, 10-4 oraz 10-5 mol/dm3. Najmniejsze stężenie (a więc najmniejsze Km) to 10-5 mol/dm3 i ta odpowiedź jest poprawna.
Dlaczego pozostałe odpowiedzi są błędne?
- 10-2 mol/dm3 – to największa wartość Km w zestawie, oznacza najsłabsze powinowactwo (trzeba dużo substratu, by osiągnąć 1/2 Vmax).
- 10-3 mol/dm3 – mniejsze niż 10-2, ale nadal większe niż 10-4 i 10-5, więc powinowactwo jest mniejsze niż w poprawnej odpowiedzi.
- 10-4 mol/dm3 – wskazuje wysokie powinowactwo, ale nie największe spośród podanych, bo istnieje jeszcze mniejsze Km.
Wskazówka do nauki: w pytaniach o "największe powinowactwo" myśl "najmniejsze Km". W pytaniach porównawczych zawsze najpierw uporządkuj wartości Km od najmniejszej do największej, a dopiero potem dobierz wniosek o powinowactwie.
